(1) АТФ-аза миозина гидролизует АТФ до АДФ и неорганического фосфата. (2) Миозиновая головка взаимодействует с F-актином. (3) Головка миозина совершает гребковое движение по актиновой нити, продвигая ее к центру миоцита. Комплекс миозин-F-актин освобождает продукты гидролиза (АДФ и неорганический фосфат), образовавшиеся в первой стадии и (4) связывает новую молекулу АТФ. (5) Так как комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину, взаимодействие миозина с актиновой нитью блокируется. Этим заканчивается один цикл взаимодействия головки миозиновой нити с актиновой. Далее миозиновая головка вновь гидролизует АТФ без высвобождения АДФ и неорганического фосфата и цикл повторяется. Критическим моментом данного цикла является запуск взаимодействия актина и миозина. В миоцитах поперечнополосатой мышцы роль исполнительного аппаратарегулятора такого взаимодействия выполняет тропонин-тропомиозиновый комплекс актиновых нитей, а в миоцитах гладкой мышечной ткани - легкая p-цепь миозина. В обоих случаях работа регуляторов определяется концентрациейионовкальция.
Michael and Kate Barany. Byohemistry of Muscle Contraction. Lectures. Department of Biochemistry and Molecular Biology. University of Illinois at Chicago. Майкл и Катя Барани. Биохимия мышечного сокращения. Тщательно разработанныее и хорошо иллюстрированные лекции. Ссылки на первоисточники. Доступ к данному источнику = Access to the reference. URL: http://www.uic.edu/classes/phyb/phyb516quotation
Разрешается некоммерческое цитирование материалов данной энциклопедии при условии полного указания источника заимствования: имени автора, названия и WEB-адреcа данной энциклопедии